Les différence principale entre le protéoglycane et la glycoprotéine est que dans les protéoglycanes, une ou plusieurs chaînes de glycosaminoglycanes sont attachées à la protéine tandis que dans les glycoprotéines, les chaînes d'oligosaccharides sont attachées aux protéines. De plus, les protéoglycanes se produisent principalement dans le tissu conjonctif tandis que les glycoprotéines se produisent dans la membrane cellulaire.

Les protéoglycanes et les glycoprotéines sont deux types de glycoconjugués dans lequel les glucides sont liés de manière covalente aux protéines. Certains autres types de glycoconjugués comprennent les glycopeptides, les peptidoglycanes, les glycolipides, les lipopolysaccharides, etc.

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Qu'est-ce qu'un protéoglycane

Un protéoglycane est un glycoconjugué, une biomolécule avec une protéine centrale liée de manière covalente aux chaînes de glycosaminoglycanes (GAG). Les glycosaminoglycanes ou mucopolysaccharides sont de longs polysaccharides non ramifiés comprenant une unité disaccharidique répétée. Étant donné que les protéoglycanes sont constitués de polysaccharides, ils sont un type de glycoconjugués fortement glycosylés. Les résidus sérine (Ser) de la protéine servent de point de fixation aux chaînes de glycosaminoglycane et la fixation se produit par un pont trisaccharidique. Le résidu sérine apparaît généralement dans la séquence Ser-Gly/Ala-X-Gly où le X peut être l'un quelconque des acides aminés. Mais tous les résidus de sérine ne sont pas attachés aux chaînes GAG. Dans des conditions physiologiques, les chaînes GAG sont chargées négativement en raison de la présence de groupes sulfate et acide uronique.

Figure 1: Protéoglycane

Les protéoglycanes sont l'un des principaux constituants de la matrice extracellulaire (MEC), qui remplit l'espace autour des cellules. Ils se combinent avec le collagène pour former des cartilages pour fournir un soutien structurel et mécanique. Aussi, par l'hydratation due à l'association de l'eau avec les protéoglycanes, les cartilages procurent un effet amortissant aux articulations. Cependant, la dégradation insuffisante des protéoglycanes dans le corps est liée à plusieurs maladies génétiques et peut entraîner certaines maladies.

Qu'est-ce qu'une glycoprotéine

Une glycoprotéine est un autre type de glycoconjugué, qui est moins fortement glycosylé. Dans les glycoprotéines, les chaînes d'oligosaccharides ou les glycanes sont le type de glucides liés de manière covalente à la protéine centrale. La fixation des oligosaccharides se produit soit lors de modifications cotraductionnelles ou post-traductionnelles connues sous le nom de glycosylation. Généralement, les protéines extracellulaires qui vont être sécrétées sont glycosylées dans le réticulum endoplasmique. De plus, les segments extracellulaires des protéines sont glycosylés. Cela signifie que la plupart des protéines de la membrane cellulaire sont des glycoprotéines. La fonction principale des protéines de la membrane cellulaire est de servir de molécules de reconnaissance et elles sont également impliquées dans la signalisation cellulaire.

Figure 2: Glycoprotéine dans la membrane cellulaire

Les deux principaux types de glycoprotéines sont les glycoprotéines O-liées et les glycoprotéines N-liées. Dans les glycoprotéines liées à l'O, les glucides se lient à travers l'atome O du groupe -OH des acides aminés, sérine ou thréonine. Dans les glycoprotéines liées à l'azote, les glucides se lient à travers l'atome N du groupe -NH2 de l'acide aminé, l'asparagine.

Similitudes entre le protéoglycane et la glycoprotéine

Différence entre les protéoglycanes et les glycoprotéines

Définition

Un protéoglycane fait référence à un composé constitué d'une protéine liée à des groupes glycosaminoglycanes, présents en particulier dans le tissu conjonctif, tandis qu'une glycoprotéine fait référence à toute classe de protéines qui ont des groupes glucides attachés à la chaîne polypeptidique. C'est la principale différence entre les protéoglycanes et les glycoprotéines.

Contenu non protéiné

De plus, la teneur en non-protéines d'un protéoglycane est de 50 à 60 % en poids, tandis que la teneur en non-protéines d'une glycoprotéine est de 10 à 15 % en poids.

Structure

Les glycosaminoglycanes sont liés à une protéine pour former un protéoglycane, tandis que les oligosaccharides sont liés à une protéine pour former une glycoprotéine. C'est une autre différence principale entre les protéoglycanes et les glycoprotéines.

Nature des chaînes

De plus, les chaînes attachées à un protéoglycane sont longues, linéaires et chargées négativement, tandis que les chaînes attachées à une glycoprotéine sont courtes, ramifiées et peuvent ou non être chargées négativement.

Emplacement

Le lieu d'apparition est une autre différence importante entre le protéoglycane et la glycoprotéine. Les protéoglycanes se produisent principalement dans les tissus conjonctifs tandis que les glycoprotéines se produisent principalement sur la membrane cellulaire.

Fonction

Sous-types

Les protéoglycanes sont classés en fonction de la nature du GAG, tandis que les deux principaux types de glycoprotéines sont les glycoprotéines N-liées et les glycoprotéines O-liées.

Exemples

Certains protéoglycanes comprennent le sulfate de chondroïtine, le sulfate de dermatane, le sulfate de kératane, le sulfate d'héparine, etc. tandis que certaines glycoprotéines comprennent le collagène, la transferrine, la mucine, l'immunoglobuline, etc.

Conclusion

Les protéoglycanes sont les protéines liées de manière covalente aux glycosaminoglycanes, tandis que les glycoprotéines sont les protéines liées de manière covalente aux oligosaccharides. Les protéoglycanes se produisent principalement dans le tissu conjonctif, tandis que les glycoprotéines se produisent principalement à la surface des cellules. Les protéoglycanes fournissent une force et un effet d'amortissement au cartilage et les glycoprotéines servent de protéines membranaires intégrales dans la reconnaissance cellulaire et la signalisation cellulaire. La principale différence entre les protéoglycanes et les glycoprotéines réside dans le type de glucides attachés à la protéine, son emplacement et sa fonction.

Référence:

1. Moss, G P. "Nomenclature des glycoprotéines, des glycopeptides et des peptidoglycanes." Glycopeptides, Université Queen Mary de Londres, disponible ici

Image de courtoisie:

1. «Glycosaminoglycanes2» de Mfigueiredo - Travail personnel (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia 2. «OSC Microbio 03 04 EukPlasMem» de CNX OpenStax - (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia