Différence principale - hémoglobine vs myoglobine

L'hémoglobine et la myoglobine sont deux types de protéines de la globine qui servent de protéines de liaison à l'oxygène. Les deux protéines sont capables d'augmenter la quantité d'oxygène dissous dans les fluides biologiques des vertébrés ainsi que chez certains invertébrés. Des groupes prothétiques organiques ayant des caractéristiques similaires sont impliqués dans la liaison de l'oxygène dans les deux protéines. Mais, l'orientation 3-D dans l'espace ou la stéréoisomérie de l'hémoglobine et de la myoglobine sont différentes. En raison de cette différence, la quantité d'oxygène qui peut se lier à chacune des molécules de protéine est également différente. L'hémoglobine est capable de se lier étroitement à l'oxygène tandis que la myoglobine est incapable de se lier étroitement à l'oxygène. Cette différence entre l'hémoglobine et la myoglobine donne lieu à leurs différentes fonctions; l'hémoglobine se trouve dans la circulation sanguine, transportant l'oxygène des poumons vers le reste du corps tandis que la myoglobine se trouve dans le muscle, libérant l'oxygène nécessaire.

Domaines clés couverts

1. Qu'est-ce que l'hémoglobine - Définition, structure et composition, fonction 2. Qu'est-ce que la myoglobine - Définition, structure et composition, fonction 3. Similitudes entre l'hémoglobine et la myoglobine – Décrire les similitudes 4. Quelle est la différence entre l'hémoglobine et la myoglobine – Comparaison des principales différences

Mots-clés: hémoglobine, myoglobine, oxygène, hème, protéines, protéine de globine, sang

Qu'est-ce que l'hémoglobine

L'hémoglobine est une protéine globulaire multi-sous-unités avec une structure quaternaire. Il est composé de deux sous-unités α et deux disposées selon une structure tétraédrique. L'hémoglobine est une métalloprotéine contenant du fer. Chacune des quatre sous-unités protéiques globulaires est associée à un groupe hème prothétique non protéique, qui se lie à une molécule d'oxygène. La production d'hémoglobine se produit dans la moelle osseuse. Les protéines de la globine sont synthétisées par les ribozomes dans le cytosol. La partie hème est synthétisée dans les mitochondries. Un atome de fer chargé est maintenu dans le cycle porphyrine par liaison covalente du fer avec quatre atomes d'azote dans le même plan. Ces atomes N appartiennent au cycle imidazole du résidu histidine F8 de chacune des quatre sous-unités de la globine. Dans l'hémoglobine, le fer existe sous forme de Fe²⁺, donnant la couleur rouge aux globules rouges.

Les humains ont trois types d'hémoglobine: l'hémoglobine A, l'hémoglobine A₂ et l'hémoglobine F. Hémoglobine A est le type courant d'hémoglobine, qui est codé par les gènes HBA1, HBA2 et HBB. Les quatre sous-unités de l'hémoglobine A se composent de deux sous-unités α et de deux sous-unités β (α₂??₂). Hémoglobine A₂ et l'hémoglobine F sont rares et se composent respectivement de deux sous-unités α et deux et de deux sous-unités α et deux γ. Chez les nourrissons, le type d'hémoglobine est Hb F (α₂??₂).

Étant donné que la molécule d'hémoglobine est composée de quatre sous-unités, elle peut se lier à quatre molécules d'oxygène. Ainsi, l'hémoglobine se trouve dans les globules rouges, en tant que transporteur d'oxygène dans le sang. En raison de la présence de quatre sous-unités dans la structure, la liaison de l'oxygène augmente à mesure que la première molécule d'oxygène se lie au premier groupe hème. Ce processus est identifié comme une liaison coopérative de l'oxygène. L'hémoglobine représente 96 % du poids sec d'un globule rouge. Une partie du dioxyde de carbone est également liée à l'hémoglobine pour le transport des tissus aux poumons. 80% du dioxyde de carbone est transporté via le plasma. La structure de l' hémoglobine est illustrée à la figure 1.

Figure 1: Structure de l'hémoglobine

Fonction de l'hémoglobine

Qu'est-ce que la myoglobine

La myoglobine est la protéine de liaison à l'oxygène dans les cellules musculaires des vertébrés, donnant une couleur rouge ou gris foncé distincte aux muscles. Elle est exclusivement exprimée dans les muscles squelettiques et les muscles cardiaques. La myoglobine constitue 5 à 10 % des protéines cytoplasmiques des cellules musculaires. Étant donné que les modifications des acides aminés dans les chaînes polynucléotidiques de l'hémoglobine et de la myoglobine sont conservatrices, l'hémoglobine et la myoglobine ont une structure similaire. De plus, la myoglobine est un monomère, composé d'une seule chaîne polynucléotidique, composée d'un seul groupe hème. Par conséquent, il est capable de se lier à une seule molécule d'oxygène. Ainsi, aucune liaison coopérative de l'oxygène ne se produit dans la myoglobine. Mais, l'affinité de liaison de la myoglobine est élevée par rapport à celle de l'hémoglobine. En conséquence, la myoglobine sert de protéine stockant l'oxygène dans les muscles. La myoglobine libère de l'oxygène lorsque les muscles fonctionnent. La structure 3-D de l'hémoglobine est illustrée à la figure 2.

Figure 2: Myoglobine

Similitudes entre l'hémoglobine et la myoglobine

Différence entre l'hémoglobine et la myoglobine

Définition

Hémoglobine: L'hémoglobine est une protéine rouge qui est responsable du transport de l'oxygène dans le sang des vertébrés.

Myoglobine: La myoglobine est une protéine rouge à hème qui transporte et stocke l'oxygène dans les cellules musculaires.

Masse moléculaire

Hémoglobine: Le poids moléculaire de l'hémoglobine est de 64 kDa.

Myoglobine: Le poids moléculaire de l'hémoglobine est de 16,7 kDa.

Composition

Hémoglobine: L'hémoglobine est composée de quatre chaînes polypeptidiques.

Myoglobine: La myoglobine est composée d'une seule chaîne polypeptidique.

Structure quaternaire

Hémoglobine: L'hémoglobine est un tétramère composé de deux sous-unités α et deux β.

Myoglobine: La myoglobine est un monomère. Par conséquent, il manque une structure quaternaire.

Nombre de molécules d'oxygène

Hémoglobine: L'hémoglobine se lie à quatre molécules d'oxygène.

Myoglobine: La myoglobine ne se lie qu'à une seule molécule d'oxygène.

Reliure coopérative

Hémoglobine: L'hémoglobine étant un tétramère, elle présente une liaison coopérative avec l'oxygène.

Myoglobine: La myoglobine étant un monomère, elle ne présente pas de liaison coopérative.

Affinité à l'oxygène

Hémoglobine: L'hémoglobine a une faible affinité pour se lier à l'oxygène.

Myoglobine: La myoglobine a une forte affinité pour se lier à l'oxygène, qui ne dépend pas de la concentration en oxygène.

Lien avec l'oxygène

Hémoglobine: L'hémoglobine est capable de se lier étroitement à l'oxygène.

Myoglobine: La myoglobine est incapable de se lier étroitement à l'oxygène.

Occurrence

Hémoglobine: L'hémoglobine se trouve dans la circulation sanguine.

Myoglobine: La myoglobine se trouve à l'intérieur des muscles.

Les types

Hémoglobine: Hémoglobine A, hémoglobine A₂ et l'hémoglobine F sont les types d'hémoglobine chez l'homme.

Myoglobine: Un seul type de myoglobine se trouve dans toutes les cellules.

Fonction

Hémoglobine: L'hémoglobine prend l'oxygène des poumons et le transporte vers le reste du corps.

Myoglobine: La myoglobine stocke l'oxygène dans les cellules musculaires et le libère en cas de besoin.

Conclusion

L'hémoglobine et la myoglobine sont deux protéines globulaires liant l'oxygène chez les vertébrés. L'hémoglobine est un tétramère qui se lie de manière coopérative avec quatre molécules d'oxygène. La myoglobine est un monomère composé d'un seul groupe hème. Étant donné que la capacité de liaison de l'hémoglobine est supérieure à celle de la myoglobine, l'hémoglobine est utilisée comme protéine de transport d'oxygène dans le sang. La myoglobine est utilisée comme protéine stockant l'oxygène dans les cellules musculaires. L'affinité de la liaison de l'oxygène avec la myoglobine est supérieure à celle de l'hémoglobine. La principale différence entre l'hémoglobine et la myoglobine réside dans leur fonction. La différence fonctionnelle de l'hémoglobine et de la myoglobine est due à la différence de leur structure 3-D.

Référence:

1." Myoglobine. Hémoglobine et myoglobine. N.p., s.d. La toile. Disponible ici. 05 juin 2017. 2. "Myoglobine." Encyclopédie Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., s.d. La toile. Disponible ici. 05 juin 2017.

Image de courtoisie:

1. "1904 Hémoglobine" Par OpenStax College - Anatomy & Physiology, site Web Connexions. 19 juin 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 2. "Myoglobine" par → AzaToth - auto-créé sur la base de l'entrée PDB (domaine public) via Commons Wikimedia