Différence principale - Feuille plissée Alpha Helix et Beta

L'hélice alpha et les plaques bêta sont deux structures secondaires différentes de protéines. L'hélice alpha est une conformation en spirale ou en spirale à droite de chaînes polypeptidiques. Dans l'hélice alpha, chaque groupe N-H du squelette donne une liaison hydrogène au groupe C=O du squelette, qui est placé dans quatre résidus auparavant. Ici, des liaisons hydrogène apparaissent au sein d'une chaîne polypeptidique afin de créer une structure hélicoïdale. Les feuillets bêta sont constitués de brins bêta reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène du squelette; ils forment une feuille plissée généralement torsadée. Contrairement à l'hélice alpha, des liaisons hydrogène dans les feuillets bêta se forment entre les groupes N-H dans le squelette d'un brin et les groupes C=O dans le squelette des brins adjacents. C'est le différence principale entre Alpha Helix et Beta Feuille Plissée.

Qu'est-ce qu'une hélice alpha

Les protéines sont constituées de chaînes polypeptidiques et elles sont divisées en plusieurs catégories telles que primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire, en fonction de la forme d'un repliement de la chaîne polypeptidique. Les hélices et les feuillets plissés bêta sont les deux structures secondaires les plus couramment rencontrées d'une chaîne polypeptidique.

La structure alpha-hélicoïdale des protéines se forme en raison de la liaison hydrogène entre ses groupes amide et carbonyle du squelette. Il s'agit d'une bobine pour droitier, qui contient généralement de 4 à 40 résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique. La figure suivante illustre la structure de l'hélice alpha.

Des liaisons hydrogène se forment entre un groupe N-H d'un résidu aminé avec un groupe C=O d'un autre acide aminé, qui est placé dans 4 résidus plus tôt. Ces liaisons hydrogène sont essentielles à la création de la structure hélicoïdale alpha, et chaque tour complet de l'hélice comporte 3,6 résidus aminés.

Les acides aminés dont les groupes R sont trop grands (c'est-à-dire tryptophane, tyrosine) ou trop petits (c'est-à-dire glycine) déstabilisent les hélices. La proline déstabilise également les hélices en raison de sa géométrie irrégulière; son groupe R se lie à l'azote du groupe amide et provoque un encombrement stérique. De plus, l'absence d'hydrogène sur l'azote de Proline l'empêche de participer à la liaison hydrogène. En dehors de cela, la stabilité de l'hélice alpha dépend du moment dipolaire de l'hélice entière, qui est dû aux dipôles individuels des groupes C = O impliqués dans la liaison hydrogène. Les hélices stables se terminent généralement par un acide aminé chargé pour neutraliser le moment dipolaire.

Une molécule d'hémoglobine, qui a quatre sous-unités de liaison à l'hème, chacune constituée en grande partie d'hélices.

Qu'est-ce que la feuille plissée bêta

Les feuilles plissées bêta sont un autre type de structure secondaire de protéines. Les feuilles bêta sont constituées de brins bêta reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène du squelette, formant une feuille plissée généralement torsadée. Généralement, un brin bêta contient 3 à 10 résidus d'acides aminés, et ces brins sont disposés adjacents à d'autres brins bêta tout en formant un vaste réseau de liaisons hydrogène. Ici, les groupes N-H dans le squelette d'un brin créent des liaisons hydrogène avec les groupes C=O dans le squelette des brins adjacents. Deux extrémités de la chaîne peptidique peuvent être attribuées à l'extrémité N-terminale et à l'extrémité C-terminale afin d'illustrer la direction. L'extrémité N-terminale indique une extrémité de la chaîne peptidique, où le groupe amine libre est disponible. De même, l'extrémité C-terminale représente l'autre extrémité de la chaîne peptidique, où le groupe carboxylique libre est disponible.

Les brins β adjacents peuvent former des liaisons hydrogène dans des arrangements antiparallèles, parallèles ou mixtes. Dans la disposition anti-parallèle, l'extrémité N d'un support est adjacente à l'extrémité C du support suivant. Dans un agencement parallèle, l'extrémité N-terminale des brins adjacents est orientée dans la même direction. La figure suivante illustre la structure et le motif de liaison hydrogène des brins bêta parallèles et antiparallèles.

a) antiparallèleb) parallèle

Différence entre la feuille plissée Alpha Helix et Beta

Forme

Hélice alpha: Alpha Helix est une structure en forme de tige enroulée pour droitier.

Feuille plissée bêta: La feuille bêta est une structure en forme de feuille.

Formation

Hélice alpha: Des liaisons hydrogène se forment au sein de la chaîne polypeptidique afin de créer une structure hélicoïdale.

Feuille plissée bêta: Les feuillets bêta sont formés en liant deux brins bêta ou plus par des liaisons H.

Obligations

Hélice alpha: L'hélice alpha a un schéma de liaison n + 4 H. c'est-à-dire que des liaisons hydrogène se forment entre le groupe N-H d'un résidu aminé avec le groupe C = O d'un autre acide aminé, qui est placé dans 4 résidus plus tôt.

Feuille plissée bêta: Des liaisons hydrogène se forment entre les groupes N-H et C=O voisins des chaînes peptidiques adjacentes.

-R groupe

Hélice alpha: Les groupes -R des acides aminés sont orientés à l'extérieur de l'hélice.

Feuille plissée bêta: Les groupes -R sont dirigés vers l'intérieur et l'extérieur de la feuille.

Nombre

Hélice alpha: Cela peut être une seule chaîne.

Feuille plissée bêta: Cela ne peut pas exister en tant que brin bêta unique; il doit y en avoir deux ou plus.

Taper

Hélice alpha: Cela n'a qu'un seul type.

Feuille plissée bêta: Celui-ci peut être parallèle, anti-parallèle ou mixte.

Qualités

Hélice alpha: 100^o rotation, 3,6 résidus par tour et 1,5 A^o passer d'un carbone alpha au second

Feuille plissée bêta: 3,5 A^o monter entre les résidus

Acide aminé

Hélice alpha: L'hélice alpha préfère les chaînes latérales d'acides aminés, qui peuvent couvrir et protéger les liaisons H du squelette au cœur de l'hélice.Feuille plissée bêta: La structure étendue laisse le maximum d'espace libre pour les chaînes latérales d'acides aminés. Par conséquent, les acides aminés avec de grandes chaînes latérales volumineuses préfèrent la structure en feuillet bêta.

Préférence

Hélice alpha: L'hélice alpha préfère les acides aminés Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg.

Feuille plissée bêta: La feuille bêta préfère Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Image de courtoisie:

"Structure de la protéine Alpha Helix" [Domaine public] via Commons Wikimedia

"Molécule de chanvre" par Zephyris sur Wikipedia en anglais (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia

«Parellel et Antiparellel» de Fvasconcellos - Travail personnel.Créé par le téléchargeur sur demande d'Opabinia regalis., (Domaine public) via Commons Wikimedia