L'hémoglobine (Hb) est une métalloprotéine présente dans les globules rouges. Les globules rouges transportent l'oxygène dans tout le corps. Tous les vertébrés, à l'exception des poissons, ont de l'hémoglobine dans les globules rouges comme transporteur d'oxygène. L'hémoglobine représente 96% du poids sec des globules rouges et contient du fer. Tous les corps humains contiennent de l'hémoglobine. Le taux d'hémoglobine normal d'un homme adulte normal est de 13,8 à 17,2 g/dL. La femelle adulte (non enceinte) doit avoir 12,1 à 15,1 g/dL d'hémoglobine.

Cet article examinera,

1. Quelle est la structure de l'hémoglobine2. Quelle est la fonction de l'hémoglobine dans le corps humain

Quelle est la structure de l'hémoglobine

L'hémoglobine est une protéine globulaire à plusieurs sous-unités, qui a une structure quaternaire - quatre sous-unités de la globine sont disposées dans une structure tétraédrique. Chaque sous-unité protéique globulaire contient une chaîne protéique qui est associée à un groupe hème prothétique non protéique. La structure en hélice alpha des protéines de la globine crée une poche qui lie le groupe hème. Les protéines de la globine sont synthétisées par les ribozymes dans le cytosol. La partie hème est synthétisée dans les mitochondries. Un atome de fer chargé est maintenu dans le cycle porphyrine par liaison covalente du fer avec quatre atomes d'azote dans le même plan. Ces atomes N appartiennent au cycle imidazole du résidu histidine F8 de chacune des quatre sous-unités de la globine. Dans l'hémoglobine, le fer existe sous forme de Fe²⁺.

Le corps humain contient trois types d'hémoglobine: l'hémoglobine A, l'hémoglobine A₂, et l'hémoglobine F. L'hémoglobine A est le type le plus courant. L'hémoglobine A est codée par les gènes HBA1, HBA2 et HBB. Les quatre sous-unités de l'hémoglobine A se composent de deux sous-unités α et deux β (α₂??₂). L'hémoglobine A2 et l'hémoglobine F sont rares et se composent respectivement de deux sous-unités α et deux et de deux sous-unités α et deux γ. Chez les nourrissons, le type d'hémoglobine est Hb F (α₂??₂).

Figure 1: Structure de l'hémoglobine

Quelle est la fonction de l'hémoglobine dans le corps humain

1. L'hémoglobine est un transporteur d'oxygène.
2. L'hémoglobine est un vecteur de dioxyde de carbone.
3. L'hémoglobine donne la couleur rouge au sang.
4. L'hémoglobine maintient la forme des globules rouges.
5. L'hémoglobine agit comme un tampon.
6. L'hémoglobine interagit avec d'autres ligands.
7. La dégradation de l'hémoglobine accumule des catabolites physiologiquement actifs.

Transporteur d'oxygène

La fonction principale de l'hémoglobine est le transport de l'oxygène des poumons vers tous les tissus du corps. La capacité de fixation de l'oxygène de l'hémoglobine est de 1,34 mL O₂ par gramme. Chaque sous-unité de globine de la molécule d'hémoglobine peut se lier à un Fe²⁺ ion. L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène est acquise par le Fe²⁺ ion. Chaque Fe²⁺ peut se lier à une molécule d'oxygène. La liaison de l'oxygène oxyde Fe²⁺ dans Fe³⁺. Un atome de la molécule d'oxygène, qui se lie à Fe²⁺ devient un superoxyde, où l'autre atome d'oxygène fait saillie à un angle. L'hémoglobine liée à l'oxygène est appelée oxyhémoglobine. Lorsque le sang atteint un tissu déficient en oxygène, l'oxygène est dissocié de l'hémoglobine et diffusé dans le tissu. L'O₂ est l'accepteur terminal d'électrons dans le processus appelé phosphorylation oxydative dans la production d'ATP. La suppression d'O₂ transforme le fer en sa forme réduite. L'hémoglobine non liée à l'oxygène est appelée désoxyhémoglobine. Oxydation de Fe²⁺ dans Fe³⁺ crée de la méthémoglobine qui ne peut pas se lier à O₂.

Transporteur de dioxyde de carbone

L'hémoglobine transporte également le dioxyde de carbone des tissus vers les poumons. 80% du dioxyde de carbone est transporté via le plasma. Le dioxyde de carbone n'entre pas en compétition avec le site de fixation de l'oxygène de l'hémoglobine. Il se lie à la structure de la protéine autre que la position de liaison au fer. L'hémoglobine liée au dioxyde de carbone est appelée carbaminohémoglobine.

Influence sur les globules rouges

L'hémoglobine donne une couleur rouge aux globules rouges par Fe²⁺ ions. Avec les globules rouges, le sang atteint sa couleur rouge unique. Le plasma, sans globules rouges, a une couleur jaune pâle. La forme des globules rouges est maintenue par l'hémoglobine. Les globules rouges sont des disques biconcaves aplatis et déprimés au centre. Ils ont une section transversale en forme d'haltère. Le gène de l'hémoglobine se compose également de divers allèles. La plupart des mutants ne peuvent causer aucune maladie. Mais certains mutants peuvent provoquer des maladies héréditaires comme hémoglobinopathie.

Figure 2: Globules rouges

Action de mise en mémoire tampon

L'hémoglobine maintient le pH sanguin à 7,4. L'accumulation de dioxyde de carbone dans le sang diminue le pH de 7,4. Le changement du pH peut être inversé par ventilation. Grâce à cette action tampon de l'hémoglobine, toutes les réactions enzymatiques dans l'organisme, qui préfère ce pH, peuvent se dérouler sans aucune perturbation.

Interaction avec les ligands

Les hémoglobines se lient également à d'autres ligands tels que le monoxyde de carbone, l'oxyde d'azote, le cyanure, le monoxyde de soufre, le sulfure et le sulfure d'hydrogène. La liaison du monoxyde de carbone peut parfois être mortelle car la liaison est irréversible. L'hémoglobine peut également transporter des médicaments jusqu'à leur site d'action.

Production de catabolites actifs physiologiques

Le vieillissement et les défauts de la cellule peuvent tuer les globules rouges, accumulant divers catabolites physiologiquement actifs. L'hémoglobine des globules rouges morts est éliminée de la circulation par le transporteur d'hémoglibine, CD163. La dégradation de l'hème, qui se produit dans les monocytes et les macrophages, est une source naturelle de génération de monoxyde de carbone. Bilirubine est le produit final de la dégradation de l'hème. Elle est sécrétée sous forme de bile dans l'intestin. La bilirubine est convertie en urobilinogène qui se trouve dans les selles, donnant la couleur jaune unique. D'autre part, le fer, qui est retiré de l'hème est converti en ferritine et stockées dans des tissus pour une utilisation ultérieure.

L'hémoglobine peut également être trouvée dans d'autres cellules du corps que les globules rouges. Les autres cellules porteuses d'hémoglobine sont les macrophages, les cellules alvéolaires des poumons et les cellules mésangiales du rein. L'hémoglobine fonctionne comme un régulateur du métabolisme du fer et un antioxydant dans ces cellules.

Référence:1. "Hémoglobine". Wikipedia, l'encyclopédie libre. 2017. Consulté le 15 février 20172. Davis C. P. et Shiel W. C. « Hémoglobine ». MedicineNet, 2015.htm. Consulté le 15 février 20173. « Structure et fonctions de l'hémoglobine ». Tous les trucs médicaux, 2017. Consulté le 15 février 2017

Courtoisie d'image: 1. "1904 Hémoglobine" Par OpenStax College - Anatomy & Physiology, site Web Connexions. 19 juin 2013. (CC BY 3.0) via Commons Wikimedia 2. «Globules rouges» de Jessica Polka - Travail personnel (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia