Les différence principale entre chaperons et chaperonins est que les chaperons sont des protéines qui aident au repliement ou au dépliement covalent et à l'assemblage ou au désassemblage d'autres structures macromoléculaires, tandis que les chaperonines sont une classe de chaperons moléculaires qui fournissent des conditions favorables au repliement correct des protéines dénaturées, empêchant ainsi l'agrégation. De plus, les chaperons sont des monomères d'un poids moléculaire de 70 à 100 kDa, tandis que les chaperonines sont des oligomères d'un poids moléculaire de 800 kDa..

Les chaperons et les chaperonines sont deux groupes de protéines chaperons moléculaires principalement responsables du repliement des protéines. Généralement, la plupart d'entre elles sont des protéines de choc thermique (HSP).

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Que sont les chaperons

Les chaperons sont un type de chaperons moléculaires responsables du repliement et de l'assemblage des protéines dans leurs structures natives. De plus, ils sont responsables du remodelage des protéines avec de mauvaises conformations. La plupart des chaperons sont des protéines de choc thermique (HSP). Ce sont également des monomères avec un poids moléculaire de 70-100 kDa. De plus, les trois familles de chaperons sont la famille Hsp70, la famille Hsp90 et la famille Hsp33.

Figure 1: Fonction de chaperon

La famille Hsp70

La famille Hsp70 se compose de la protéine Hsp70, qui a un poids moléculaire d'environ 70 kDa. En outre, il montre l'activité ATPase. De manière significative, dans le cytosol, DnaK est le type de Hsp70 chez les bactéries tandis que Hsp72, qui est inductible par le stress, et Hsp73, qui est constitutif, sont les types de Hsp70 chez les eucaryotes supérieurs. D'autre part, Hsp70 interagit avec Hsp40 (DnaJ dans les bactéries) et GrpE. Ici, Hsp40 stimule l'hydrolyse de l'ATP tandis que GrpE sert de facteur d'échange de nucléotides.

La famille Hsp90

La famille Hsp90 est moins représentative que la famille Hsp70. De plus, les cellules contiennent une grande quantité de Hsp90, qui est dépendante du stress. HtpG est la protéine de la famille Hsp90 chez les bactéries.

La famille Hsp33

La famille Hsp33 contient des cystéines actives et du Zn. La synthèse est induite par choc thermique et activée par choc oxydatif.

De plus, les chaperons peuvent être des foldases ou des holdases. Ici, les foldases assistent le repliement des protéines d'une manière dépendante de l'ATP. Des exemples de foldases comprennent GroEL/GroES, DnaK, DnaJ et GrpE. En revanche, les holdases sont chargées d'empêcher l'agrégation des intermédiaires de repliement en se liant à eux.

Que sont les chaperonins

Les chaperonines sont l'autre type de chaperons moléculaires, aidant en particulier le repliement correct des protéines dénaturées. La principale caractéristique de la chaperonine est sa forme. Généralement, les chaperonines ont une structure à deux cycles avec 7, 8 ou 9 unités monomères. Par conséquent, les chaperonines sont des oligomères d'un poids moléculaire de 800 kDa. D'autre part, les deux familles de chaperonines comprennent la famille Hsp60 et la famille TRiC.

La famille Hsp60

Chez les bactéries, la famille Hsp60 est constituée de la protéine GroEL, qui possède deux anneaux de sept sous-unités de 60 kDa chacun. De plus, il possède une activité ATPase. De plus, le cofacteur de GroEL est GroES, qui favorise le repliement des polypeptides. En revanche, chez les eucaryotes supérieurs, Hsp60 et son cofacteur Hsp10 sont les protéines de la famille Hsp60. Ces protéines sont également présentes dans les mitochondries. Cependant, les protéines de la famille Hsp60 appelées Cpn60 et Cpn20 sont présentes dans les chloroplastes des eucaryotes supérieurs.

Figure 2: Complexe protéique GroEL/GroES

La famille TRiC

La famille TRiC comprend la protéine TRiC avec deux anneaux de huit sous-unités, chacun d'une taille de 55 kDa. De plus, il se produit dans le cytosol des bactéries et des eucaryotes supérieurs.

Similitudes entre les chaperons et les chaperonins

Différence entre les chaperons et les chaperonins

Définition

Les chaperons font référence aux protéines qui aident au repliement ou au dépliement covalent et à l'assemblage et au désassemblage d'autres structures macromoléculaires, tandis que les chaperonines font référence aux protéines qui fournissent des conditions favorables au repliement correct des protéines dénaturées, empêchant l'agrégation. C'est donc la différence fondamentale entre les chaperons et les chaperonins.

Taille

Alors que les chaperons sont des monomères d'un poids moléculaire de 70 à 100 kDa, les chaperonines sont des oligomères d'un poids moléculaire de 800 kDa.

Forme

La plupart des chaperons sont des protéines de choc thermique (HSP), tandis que les chaperonines ont la forme de deux beignets empilés l'un sur l'autre pour créer un tonneau.

Fonction

De plus, une autre différence entre les chaperons et les chaperonines est que les chaperons sont responsables du repliement, du dépliage, de l'assemblage et du désassemblage des protéines, tandis que les chaperonines sont responsables du repliement correct des protéines dénaturées, qui empêchent l'agrégation.

Exemples

Les chaperons incluent DnaK, DnaJ, GrpE, HtpG et Hsp33 tandis que les chaperonines incluent GroEL/GroES et TRiC.

Conclusion

En bref, les chaperons sont un groupe de protéines chaperons moléculaires responsables du repliement, du dépliage, de l'assemblage et du désassemblage des protéines dans leur structure native. En outre, la plupart d'entre elles sont des protéines de choc thermique. De plus, ce sont des monomères d'une taille de 70 à 100 kDa. D'autre part, les chaperonines sont l'autre type de protéines chaperonnes moléculaires responsables du repliement correct des protéines dénaturées. De plus, cela empêche l'agrégation des protéines. Les chaperonines sont des oligomères avec une structure à deux cycles et leur poids moléculaire est de 800 kDa. Par conséquent, la principale différence entre les chaperons et les chaperonines réside dans leur structure et leur fonction.

Les références:

1. Evstigneeva, Z.G., Solov'eva, N.A. & Sidel'nikova, L.I. Biochimie appliquée et microbiologie (2001) 37: 1. doi.org/10.1023/A: 1002835921817.2. Motojima, Fumihiro. « Comment les chaperonines replient-elles les protéines ? » Biophysique (Nagoya-shi, Japon) vol. 11 93-102. 1er avril 2015, doi:10.2142/biophysique.11.93.

Image de courtoisie:

1. "Chaperon" Par Andrea Frustaci, et al. (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia 2. "GroES-GroEL top" Par Ragesoss supposé - Propre travail supposé. (Domaine public) via Commons Wikimedia